생물학 실험 - 단백질의 검출
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작성일 23-02-10 10:29본문
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프롤린이나 히드록시프롤린 등의 아미노산 과 反應할 때에는 황색의 색소를 생성한다.
Ⅱ. 배경지식(Background knowledge)
생물학 실험,단백질의 검출
①1차 구조 : 아미노산의 서열(폴리펩티드 사슬)로 이루어진다.
d. 특징 : 열이나 산 등에 의해 단백질의 입체 구조가 쉽게 파괴되는데, 이를 단백질의 변성이라고 한다.
2. 닌히드린 反應
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생물학 실험 - 단백질의 검출
②2차 구조 : 폴리펩티드 사슬이 꼬아져서 나선(helix)모양을 만들거나, 분자의 서로 다른 부분 사이에 형성되는 수소결합에 의해 판 모양을 형성한다.
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b. 기능 : 원형질의 주된 구성 성분일 뿐만 아니라 효소와 호르몬의 성분으로서 물질대 사나 생리 기능 조절에 중요하다. 여기서 보이는 헤모글로빈은 4개의 글로 빈사슬로 구성된다(녹색과 청색). 각각의 글로빈 주머니는 헴(heme)기 (적색)를 가지고 있다. 동 일한 2차 구조 양식이 많은 종류의 다른 단백질에서도 발견된다.
생명 현상에 중요한 역할을 하는 단백질의 구조와 기능을 알고 뷰렛반응과 닌히드린 반 응을 통해 검출한다.
c. 단백질의 구조
f. 소화 : 위액의 펩신에 의해 폴리펩타이드가 되고, 소장에서 이자액 속에 포함된 트립 신에 의해 다이·트라이펩타이드로 분해되었다가 소장의 소화 효소인 펩티데이 스에 의해 아미노산으로 최종 분해된다.
Ⅰ. 실험 목적(Purpose of experiment) 생명 현상에 중요한 역할을 하는 단백질의 구조와 기능을 알고 뷰렛반응과 닌히드린 반 응을 통해 검출한다.
④4차 구조 : 일부 단백질은 2개 이상의 폴리펩타이드 사슬이 하나의 분자처럼 결합 되어있는 4차 구조를 가진다. 특히, 아미노산 자동분석 계, 종이크로마토그래피(paper chromatography), 박층크로마토그래피에도 자주 사용되 고 있다. 닌히드린(ninhydrin)은 일반적으로 아미노기(-NH2)와 反應하기 때문에, 요소, 1급아민, 펩티드와도 反應하지만, 아미노산의 α-아미노기와 잘 反應하여, 청자색의 루에 멘의 자색(Ruhemann’s purple)을 생성한다. 단백질의 변성은 비가역적이다.
순서
설명
α-아미노산의 발색反應. 아미노산의 검출 및 정량에 이용된다. e. 펩타이드 결합 : 20종류의 아미노산이 단백질의 기본 단위가 되는데, 각각의 아미노 산은 펩타이드 결합에 의해 이어진다. 정량분석에서 닌히드린을 이용할 때에는 환 원제(염화제이주석, 히드린단틴(hydrindantin)) 등을 가할 필요가 있다.
Ⅰ. 실험 목적(Purpose of experiment)
③3차 구조 : 사슬의 나선과 판이 더 접혀서, 기능을 가지는 원통(barrel)이나 주머니 같은 도메인이 만들어질 때 형성된다. 생물의 종 특이성과 기관의 차이는 단백질 의 특성에 의해 나타난다. Ⅱ. 배경지식(Background knowledge)
다.